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Nike Free Trainer 5.0 Footlocker di 15 000 dalton che è stato

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Nitrato riduttasi da Escherichia coli, purificata all'omogeneità dopo il rilascio da membrane di trattamento desossicolato, era composto da due subunità di 155.000 (α) e (β) 58.000 dalton e non conteneva b1 citocromo. Analisi di frazioni a diversi stadi di purificazione mediante elettroforesi su gel e immunoprecipitazione rivelato che durante le prime fasi del b1 depurazione citocromo dissociato dal enzimatica e la subunità β è stata alterata in dimensioni come determinato da sodio dodecil solfato elettroforesi su gel. Analisi dei modelli peptidi ottenuti per proteolisi parziale isolati α e β subunità stabilito che queste Nike Free Trainer 5.0 Footlocker subunità sono composti da sequenze distinte ed escludere un rapporto precursore prodotto Free Run 3 Nike tra le due subunità. La subunità β è stata alterata durante la purificazione dalla perdita di un frammento da 2000 dalton, apparentemente dal suo terminale carbossilico. La proteasi inibitore tosyllysine chloromethylketone protetto nitrato reduttasi da più estesa degradazione mediante proteasi endogene durante la purificazione ma non impedire la rimozione del frammento da 2000 dalton. Questo frammento carbossi-terminale è stato parte di una sequenza di 15.000 dalton che è stato rimosso dalla tripsina e che è stato richiesto per il carattere auto-associazione dei monomeri enzimi modificati. Dai cambiamenti strutturali verificatisi durante il processo di purificazione, si propone che il tratto terminale carbossile della subunità β è coinvolto nel legame di nitrato reduttasi del citocromo b1 e la sua associazione con la membrana.
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